Кафедра биохимии биологического факультета МГУ
Главная » Кафедральные курсы

Транспорт веществ через биологические мембраны в норме и патологии

Лектор:
профессор, д.б.н. А.М. Рубцов
Время проведения:
IV курс бакалавриата, VII семестр
Продолжительность курса: 12 лекций
Форма отчётности: зачет
Альтернативный курс:
нет
<a href='’>Download
dddaaa
Транспорт веществ через биологические мембраны в норме и патологииаааа
Цель данного спецкурса – познакомить студентов с основными представителями мембранных белков, обеспечивающих перенос различных соединений через клеточные и внутриклеточные мембраны: с особенностями работы систем первично-активного и вторично-активного транспорта, каналов и переносчиков – систем пассивного транспорта.

Дается характеристика молекулярной организации, механизма функционирования и способов регуляции этих систем. Рассматриваются особенности исследования мембранных белков, методов их выделения и подходы к изучению активности. На ряде конкретных примеров рассматриваются патологические состояния и заболевания, связанные с нарушениями в работе мембранных транспортных систем. 

Рекомендуемая литература

  1. Alberts B., Johnson A., Lewis J., Raff M., Roberts K., Walter P. Molecular Biology of the Cell. 4th Edition. Garland Science. 2002.
  2. Arge P., Kozono D. Aquaporin water channels: molecular mechanisms for human diseases. FEBS Letters. 2003. v. 555, pp. 72-78.
  3. Baumann O, Walz B. The blowfly salivary gland — a model system for analyzing the regulation of plasma membrane V-ATPase. J Insect Physiol. 2012 Apr;58(4):450-458.
  4. Borgnia M., Nielsen S., Engel A., Arge P. Cellular and molecular biology of aquaporin water channels. Annu. Rev. Biochem. 1999. v. 68, pp. 425-458.
  5. Bozoky Z, Krzeminski M, Chong PA, Forman-Kay JD. Structural changes of CFTR R region upon phosphorylation: a plastic platform for intramolecular and
  6. intermolecular interactions. FEBS J. 2013 Sep;280(18):4407-4416.
  7. Brown G.K. Glucose transporters: structure, function and consequences of deficiency. J. Inherit. Metab. Dis. 2000. v. 23, pp. 237-246.
  8. Cancela M.J. Specific Ca2+ signaling evoked by cholecystokinin and acethylcholine: the roles of NAADP, cADPR, and IP3. Ann. Rev. Physiol. 2001. v. 63, pp. 99-117.
  9. Carterall W.A. Structure and regulation of voltage-gated Ca2+ channels. Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 2000. v. 16, p. 521-555.
  10. Day RE, Kitchen P, Owen DS, Bland C, Marshall L, Conner AC, Bill RM, Conner MT. Human aquaporins: regulators of transcellular water flow. Biochim Biophys Acta. 2014 May;1840(5):1492-1506.
  11. Donowitz M, Ming Tse C, Fuster D. SLC9/NHE gene family, a plasma membrane and organellar family of Na⁺/H⁺ exchangers. Mol Aspects Med. 2013 Apr-Jun;34(2-3):236-251.
  12. Chang G. Multidrug resistance ABC transporters. FEBS Letters. 2003. v. 555, pp. 102-105.
  13. Flores-Soto ME, Chaparro-Huerta V, Escoto-Delgadillo M, Vazquez-Valls E, González-Castañeda RE, Beas-Zarate C. Structure and function of NMDA-type glutamate receptor subunits. Neurologia. 2012 Jun;27(5):301-310.
  14. Gonzalez M.E., Carrasco L. Viroporins. FEBS Lett. 2003. v. 552, pp. 28-34.
  15. Guse AH. Calcium mobilizing second messengers derived from NAD. Biochim Biophys Acta. 2015 Sep;1854(9):1132-1137.
  16. Hardie R.C. Regulation of TRP channels via lipid second messengers. Ann. Rev. Physiol. 2003. v. 65, pp. 735-759.
  17. Hruz P.W., Mueckler M.M. Structural analysis of the GLUT1 facilitative glucose transporter. Molec. Membr. Biol. 2001. v. 18, pp. 183-193.
  18. Lodish H., Berk A., Zipurski S.L., Matsudaira P., Baltimore D., Darnell J. Molecular Cell Biology. 4th Edition. W.H. Freeman and Company. 2001.
  19. Lopina O.D. Na,K-ATPase: structure, mechanism, and regulation. Membr. Cell Biol. 2000. v. 13, pp. 721-744.
  20. MacKinnon R.M. Potassium channels. FEBS Letters. 2003. v. 555, pp. 62-65.
  21. MacLennan D.H. Ca2+ signaling and muscle disease. Eur. J. Biochem. 2000. v. 267, pp. 5291-5297.
  22. Matulef K., Zagotta W.N. Cyclic nucleotide gated ion channels. Ann. Rev. Cell Dev. Biol. 2003. v. 19, pp. 23-44.
  23. Mikoshiba K. IP3 receptor/Ca2+ channel: from discovery to new signaling concepts. J Neurochem. 2007 Sep;102(5):1426-46.
  24. Moller J.V., Juul B., le Maire M. Structural organization, ion transport, and energy transduction of P-type ATPases. Biochim. Biophys. Acta. 1996. v. 1286, pp. 1-51.
  25. Nelson D.L., Cox M.M. Leninger Principles of Biochemistry. 4th Edition. W.H. Freeman and Company. 2005.
  26. Nishi T., Forgac M. The vacuolar (H+)-ATPases – nature’s most versatile proton pumps. Nature Rev., 2002. v. 3, pp. 94-103.
  27. Ogawa Y., Kurebayashi N., Murayama T. Ryanodine receptor isoforms in excitation-contraction coupling. Adv. Biophys. 1999. v. 36, pp. 27-64.
  28. Patel S, Cai X. Evolution of acidic Ca²⁺ stores and their resident Ca²⁺-permeable channels. Cell Calcium. 2015 Mar;57(3):222-230.
  29. Pedersen P.L. Transport ATPases in biology systems and relationship to human disease: a brief overview. J. Bioenerg. Biomembr. 2002. v. 34, pp. 327-332.
  30. Perland E, Fredriksson R. Classification Systems of Secondary Active Transporters. Trends Pharmacol Sci. 2017 Mar;38(3):305-315.
  31. Pouliquin P, Dulhunty AF. Homer and the ryanodine receptor. Eur Biophys J. 2009 Dec;39(1):91-102
  32. Procko E, O’Mara ML, Bennett WF, Tieleman DP, Gaudet R. The mechanism of ABC transporters: general lessons from structural and functional studies of an antigenic peptide transporter. FASEB J. 2009 May;23(5):1287-1302.
  33. Quistgaard EM, Löw C, Guettou F, Nordlund P. Understanding transport by the major facilitator superfamily (MFS): structures pave the way. Nat Rev Mol Cell Biol. 2016 Feb;17(2):123-132.
  34. Rahman T, Taylor CW. Dynamic regulation of IP3 receptor clustering and activity by IP3. Channels (Austin). 2009 Jul-Aug;3(4):226-232.
  35. Ratajczak R. Structure, function and regulation of the plant vacuolar H+-translocating ATPase. Biochim. Biophys. Acta. 2000. v. 1465, pp. 17-36.
  36. Tao Y, Cheung LS, Li S, Eom JS, Chen LQ, Xu Y, Perry K, Frommer WB, Feng L. Structure of a eukaryotic SWEET transporter in a homotrimeric complex. Nature. 2015 Nov 12;527(7577):259-263.
  37. Theodoulou F.L. Plant ABC transporters. Biochim. Biophys. Acta. 2000. v. 1465, pp. 79-103.
  38. Thomas U. Modulation of synaptic signaling complexes by Homer protein. J. Neurochem. 2002. v. 81, pp. 407-413.
  39. Toyoshima C., Inesi G. Structural basis of ion pumping by Ca2+-ATPase of the sarcoplasmic reticulum. Annu. Rev. Biochem. 2004. v. 73, pp. 269-292.
  40. Urwin N. Structure and action of the nicotinic acetylcholine receptor explored by electron microscopy. FEBS Lett. 2003. v. 555, pp. 91-95.
  41. Wood I.S., Trayhurm P. Glucose transporters (GLUT and SGLT): expanded families of sugar transport proteins. Br. J. Nutr. 2003. v. 89, pp. 3-9.
  42. Yan N. Structural Biology of the Major Facilitator Superfamily Transporters. Annu Rev Biophys. 2015;44:257-83
  43. Лопина О.Д. Взаимодействие каталитической субъединицы Na,K-АТФазы с клеточными белками и другими эндогенными регуляторами. Биохимия. 2001. т. 66, сс. 1389-1400.
  44. Лопина О.Д., Рубцов А.М. Н,К-АТФаза и регуляция секреции НСl слизистой оболочкой желудка. Биохимия. 1997. т. 62, сс. 1235-1242.
  45. Рубцов А.М. Молекулярные механизмы регуляции активности Са-каналов сарокоплазматического ретикулума, утомление мышц и феномен Северина. Биохимия. 2001. т. 66, сс. 1401-1414.
  46. Рубцов А.М., Батрукова М.А. Кальциевые каналы (рианодиновые рецепторы) саркоплазматического ретикулума: структура и свойства. Биохимия. 1997. т. 62, сс. 1091-1105.