Группа исследования механизмов функционирования семейства белков теплового шока

Руководитель группы – заведующий кафедрой биохимии, чл.-корр. РАН, профессор, д.б.н. Гусев Николай Борисович

Гусев Николай Борисович

Руководитель группы – профессор,
д.б.н. Н.Б. Гусев

История и основные достижения:
Исходно группа, возникшая в восьмидесятых годах прошлого века, занималась изучением структуры и свойств белков, участвующих в регуляции сократительной активности скелетных, сердечных и гладких мышц. Были проведены исследования компонентов тропонина скелетных и сердечных мышц. Обнаружены и охарактеризованы изоформы тропонина Т сердца. Выделен и охарактеризован новый фермент, тропонин Т киназа, обеспечивающий фосфорилирование тропонина Т сердца и скелетных мышц. Помимо этого, были картированы участки фосфорилирования кальдесмона гладких мышц и установлены участки взаимодействия между кальдесмоном и кальмодулином. Изучено взаимодействие кальдесмона и кальпонина с различными Са-связывающими белками, а также взаимодействие кальдесмона и кальпонина с фосфолипидами. В конце 90-х годов было высказано предположение о том, что белки теплового шока (шапероны) активно участвуют в сборке сократительного аппарата и регуляции сократительной активности различных типов мышц. Поэтому группа переключилась на исследование сначала большого белка теплового шока Hsp90, а затем - целого семейства малых белков теплового шока (sHsp). Были разработаны методы получения рекомбинантных малых белков теплового шока HspB1, HspB4, HspB5, HspB6, HspB7, HspB8 человека. Изучено их олигомерное состояние, их способность формировать гетероолигомерные комплексы. Охарактеризованы комплексы малых белков теплового шока с белками-партнерами (14-3-3 и Bag3) и определена структура HspB6 в комплексе с белком 14-3-3. Проведено сравнение структуры и свойств HspB1, HspB5 и HspB8 дикого типа и их мутантных форм, экспрессируемых при врожденных нейродегенеративных (болезнь Шарко-Мари-Тута) и офтальмологических (катаракта) заболеваниях.

В разное время в группе учились студенты и аспиранты, которые сейчас успешно работают как у нас в стране, так и за рубежом. Среди них профессор А.Б. Добровольский и в.н.с А. В. Воротников, которые работают в НМИЦ кардиологии. Н.Н. Случанко руководит лабораторией в ФИЦ Биотехнологии РАН (Институт биохимии имени А.Н.Баха). А.Д. Верин является профессором университета Augusta Georgia в США, Е. В. Мымриков успешно работает в Германии, А. А. Шеметов - в биотехнологической компании в США.

Ассистент кафедры А.С. Рыжавская

Ассистент кафедры
А.С. Рыжавская

Основные направления нынешней работы:
Анализ роли структурных доменов малых белков теплового шока в процессах их олигомеризации и взаимодействия с белками-партнерами. Изучение влияния мутаций, коррелирующих с врожденными заболеваниями, на физико-химические свойства, шапероноподобную активность и взаимодействие малых белков теплового шока с белками-мишенями. Изучение кардиопротекторных свойств малого белка теплового шока человека HspB7.

Основные методы работы:
Классические методы хроматографии и электрофореза, Иммунохимические и молекулярно-биологические методы и подходы, бактериальная экспрессия белков, ведение культур клеток эукариот. Различные спектроскопические методы исследования (спектрофотометрия, флуориметрия, динамическое рассеяние света), аналитическое ультрацентрифугирование. Методы исследования с использованием радиоактивных изотопов и флуоресцентных меток.


Список публикаций за последние годы:

  1. Muranova LK, Shatov VM, Slushchev AV, Gusev NB. Quaternary Structure and Hetero-Oligomerization of Recombinant Human Small Heat Shock Protein HspB7 (cvHsp). Int J Mol Sci. 2021 Jul 21;22(15):7777
  2. Shatov VM, Sluchanko NN, Gusev NB. Replacement of Arg in the conserved N-terminal RLFDQxFG motif affects physico-chemical properties and chaperone-like activity of human small heat shock protein HspB8 (Hsp22). PLoS One. 2021 Jun 18;16(6):e0253432. doi: 10.1371/journal.pone.0253432.
  3. Muranova LK, Shatov VM, Bukach OV, Gusev NB. Cardio-Vascular Heat Shock Protein (cvHsp, HspB7), an Unusual Representative of Small Heat Shock Protein Family. Biochemistry (Mosc). 2021 Jan;86(Suppl 1):S1-S11.
  4. Shatov VM, Strelkov SV, Gusev NB. The Heterooligomerization of Human Small Heat Shock Proteins Is Controlled by Conserved Motif Located in the N-Terminal Domain. Int J Mol Sci. 2020 Jun 15;21(12):4248.
  5. Muranova LK, Strelkov SV, Gusev NB. Effect of cataract-associated mutations in the N-terminal domain of αB-crystallin (HspB5). Exp Eye Res. 2020 Aug;197:108091
  6. Shatov VM, Gusev NB. Physico-chemical properties of two point mutants of small heat shock protein HspB6 (Hsp20) with abrogated cardioprotection. Biochimie. 2020 Jul;174:126-135.
  7. Muranova LK, Sudnitsyna MV, Strelkov SV, Gusev NB. Mutations in HspB1 and hereditary neuropathies. Cell Stress Chaperones. 2020 Jul;25(4):655-665. doi: 10.1007/s12192-020-01099-9. Epub 2020 Apr 16.

Состав группы:

Руководитель группы:
Научный сотрудник:
Ассистент:
Учебный мастер:
Аспирант:
Магистрант, лаборант:
 профессор Н.Б. Гусев,
 Л.Д. Муранова,
 А.С. Рыжавская,
 И.П. Евдокимова,
 В.М. Шатов,
 А.В. Слущев

Комната №: 128

группа Н.Б. Гусева




версия для печати
Страница последний раз обновлялась 17.01.2022