Кафедра биохимии биологического факультета МГУ
Главная » Кафедральные курсы

Ферменты. Структурные основы и молекулярные механизмы регуляции активности

Лектор:
профессор, д.б.н. О.Д. Лопина
Время проведения:
весенний семестр I курса магистратуры
Форма отчётности: экзамен
Альтернативный курс:
нет
<a href='’>Download
dddaaa
Ферменты. Структурные основы и молекулярные механизмы регуляции активностиаааа
Курс посвящен рассмотрению основных механизмов ферментативного катализа, роли конформационной подвижности белка в катализе, механизмам изоляции активных центров от окружающей среды, правильной ориентации субстрата в активном центре и оценке вклада этих механизмов в ускорении реакции.

Рассматриваются также механизмы регуляции ферментативной активности и механизмы функционирования полиферментных систем. Обсуждаются возможности практического применения принципов ферментативного катализа.

Рекомендуемая литература

  1. М. Бендер, Р. Бергельсон, М. Комияма. Биоорганическая химия ферментативного катализа. Мир. М. 1987.
  2. Н.К. Наградова. Как работают ферменты. Энциклопедия «Современное естествознание», Молекулярные основы биологических процессов (ред. В.Н. Сойфер), т. 8, с. 158-168, Магистр-Пресс, 2000.
  3. Н.К. Наградова. Олигомерная структура ферментов и ее функциональная роль. Там же, с. 149-157.
  4. Н.К. Наградова. Каталитические антитела. Там же, с. 174-181.
  5. A.R. Fersht, R.J. Leatherbarrow, T.N. Wells. Binding energy and catalysis: a lesson from protein engineering of the tyrosyl-tRNA synthetase. TIBS, v. 11, p. 321-325, 1986.
  6. P.G. Schultz. The interplay between chemistry and biology in the design of еnzymatic catalysis. Science, v. 240, p.426-443. 1988.
  7. A.R. Clarke, T. Atkinson, J.J. Holbrook. From analysis to synthesis: new ligand binding sites on the lactate dehydrogenase framework. Part I. TIBS, v.14, p. 145-148, 1989.
  8. J.R. Knowles. Enzyme catalysis: not different, just better. Nature, v. 350. P. 121-124, 1991.
  9. A. Mattevi, M. Bolognesi, G. Valentini The allosteric regulation of pyruvate kinase. FEBS Letter, v. 389. P.11-15, 1996.
  10. P. Pan, E. Woehl, M.F. Dunn. Protein architecture, dynamics and allostery in tryptophan synthase channeling. TIBS, v. 22, p. 22-27, 1997.
  11. E.W. Miles, S. Rhee, D.R. Davies The molecular basis of substrate channeling. J. Biol. Chem. V. 274, p.12193-12196, 1999.
  12. RN. Perham. Swinging arms and swinging domains in multifunctional enzymes: catalytic machines for multistep reactions. Annu. Rev. Biochem. 69:961-1004. 2000.
  13. S. Ghisla, C. Thorpe. Acyl-CoA dehydrogenases. A mechanistic overview. Eur. J. Biochem. 271(3):494-508, 2004.
  14. M.A. Vanoni, L. Dossena , R.H. van den Heuvel , B. Curti. Structure-function studies on the complex iron-sulfur flavoprotein glutamate synthase: the key enzyme of ammonia assimilation. Photosynth. Res. 83(2):219-38, 2005.
  15. G. Lippens, I. Landrieu, C. Smet. Molecular mechanisms of the phospho-dependent prolyl cis/trans isomerase Pin1. FEBS J. 2007 274(20):5211-22, 2007.
  16. S.J. Benkovic, GG. Hammes, S. Hammes-Schiffer Free-energy landscape of enzyme catalysis. Biochemistry.47(11):3317-21. 2008.
  17. G.L. Waldrop, HM.Holden, M. St Maurice. The enzymes of biotin dependent CO₂ metabolism: what structures reveal about their reaction mechanisms. Protein Sci. 21(11):1597-619, 2012.
  18. M. Deponte. Glutathione catalysis and the reaction mechanisms of glutathione-dependent enzymes. Biochim. Biophys. Acta. 1830(5):3217-66 2013.
  19. R.S. Phillips. Chemistry and diversity of pyridoxal-5′-phosphate dependent enzymes. Biochim Biophys Acta. 1854(9):1167-74, 2015.
  20. B.H. Shilton. Active transporters as enzymes: an energetic framework applied to major facilitator superfamily and ABC importer systems. Biochem. J. 467(2):193-9, 2015.
  21. E. Flashman. Basic Enzymology. University of Oxford. Trinity Term. 2015.
  22. P.K. Agarwal , N. Doucet , C. Chennubhotla , A. Ramanathan, C. Narayanan. Conformational Sub-states and Populations in Enzyme Catalysis. Methods Enzymol. 578:273-97, 2016.
  23. C.T. Supuran. Structure and function of carbonic anhydrases. Biochem. J. 473(14):2023-32, 2016.
  24. S. Dajnowicz, RC. Johnston, JM. Parks, MP. Blakeley, DA. Keen, KL.Weiss, O.Gerlits, A. Kovalevsky, TC. Mueser. Direct visualization of critical hydrogen atoms in a pyridoxal 5′-phosphate enzyme. Nat. Commun. 8(1), 955, 2017.
  25. AA. Ukuwela, AI. Bush. Reduction potentials of protein disulfides and catalysis of glutathionylation and deglutathionylation by glutaredoxin enzymes. Biochem. J. 474(22):3799-3815, 2017.
  26. TL. Amyes, MM. Malabanan, X. Zhai, AC. Reyes, J.P. Richard. Enzyme activation through the utilization of intrinsic dianion binding energy. Protein Eng. Des. Sel. 30(3):157-165, 2017.
  27. B. Wielgus-Kutrowska, T. Grycuk, A. Bzowska. Part-of-the-sites binding and reactivity in the homooligomeric enzymes — facts and artifacts. Arch. Biochem. Biophys. 642:31-45, 2018.
  28. J. Azadmanesh, EO. Gloria, A. Borgstahl. Review of the Catalytic Mechanism of Human Manganese Superoxide Dismutase.Antioxidants (Basel). 7(2): 25, Protein Sci. 21(11):1597-619, 2018.